Toxinas de insectos , la enciclopedia libre

Las toxinas de insectos son venenos producidos por insectos. Los venenos sirven para proteger a los insectos de microorganismos, parásitos y depredadores o para abrumar a las presas.

Los venenos de artrópodos también se suelen incluir bajo el término toxinas de insectos, en particular el veneno de escorpión.[1][2][3]

Tipos[editar]

Los venenos de insectos que se administran activamente son mezclas. Las principales sustancias activas de estas mezclas de veneno son péptidos y proteínas. Además, contienen alcaloides, terpenos, polisacáridos, aminas biógenas (como histaminas), ácidos orgánicos (como ácido fórmico) y aminoácidos.[4][5][6]​ Muchos venenos de Himenópteros contienen una compleja mezcla de moléculas orgánicas simples, proteínas, péptidos y otros elementos bioactivos.[7]

Coleóptero de la familia Meloidae Hycleus lugens, especie productora de toxinas.
Avispa
Hormiguero de hormigas escamosas.

Algunos ejemplos de toxinas producidas por insectos son:

Administración de la toxina[editar]

Algunos insectos pueden administrar el veneno directamente en los tejidos a través de un aguijón venenoso, otros pueden lanzar paquetes de veneno (como los escarabajos bombarderos ) o rociar (como las hormigas escamosas, las orugas de cola de horquilla) o exhalar (como las mariquitas) o contener el veneno en el cuerpo para que no sea comestible (como algunos errores, errores de petróleo). Algunos insectos venenosos (como avispas, mariquitas, lechuza de aliso ) llevan una coloración de advertencia, entonces se habla de aposematismo.

El entomólogo estadounidense Justin O. Schmidt también sugirió que algunas especies de dípteros, crisopas y escarabajos pueden administrar venenos con piezas bucales,[13]​ pero no está claro si las observaciones subyacentes eran los efectos de los jugos digestivos.[4]

Uso por otros organismos[editar]

Secuestro por vertebrados[editar]

Algunos anfibios pueden comer insectos venenosos y almacenar los venenos de los insectos dentro y debajo de su piel (secuestro).[14]​ Estos incluyen en particular las ranas venenosas. Dado que el origen de las toxinas a menudo se desconocía, estas toxinas generalmente se denominan toxinas anfibias.

También hay algunas aves venenosas, como el pitohui bicolor, el pitohui ferrugineus, el pitohui moro y el silbido de cabeza azul, que obtienen sus toxinas al comer insectos y las secuestran en su piel y plumaje. Los gansos con espuelas también comen escarabajos del aceite (Meloidae), que contienen cantaridina.[15]​ Esto se acumula en sus tejidos, por lo que el consumo del ganso de espolones es venenoso para los depredadores y los humanos, dependiendo de la cantidad de escarabajo ingerido.[16]

Uso humano[editar]

Algunos de los venenos sintetizados originalmente por insectos pero acumulados por depredadores específicos se han utilizado como potentes venenos para flechas durante milenios. Algunas toxinas, como la cantaridina, se usaban y todavía se usan con fines medicinales (por ejemplo, los parches de cantaridina).[17]​ Sin embargo, los mecanismos de acción subyacentes de los medicamentos usados ​​tradicionalmente a menudo no se conocen bien.

Para tratar las alergias al veneno de insectos, los venenos de insectos desencadenantes generalmente se administran en dosis bajas.[18][19]

Efectos[editar]

Efectos biológicos[editar]

Debido a la gran diversidad de toxinas, existe una gran cantidad de mecanismos de acción. El espectro de acción es extenso, pero los venenos de insectos liberados activamente se pueden dividir aproximadamente en efectos neurotóxicos, hemolíticos, digestivos, hemorrágicos y algogénicos (causantes de dolor).[4]​ Las neurotoxinas pueden dominar entre las toxinas particularmente potentes. Otros, actuando como chaperonas, modifican la estructura terciaria de las proteínas y, por tanto, sus funciones.[20]

Sustancias[editar]

Los insectos asesinos, son una de las familias más grandes y morfológicamente diversas de verdaderos insectos que se alimentan de grillos, orugas y otros insectos. Algunas especies de insectos asesinos son parásitos hematófagos de mamíferos e incluso se alimentan de seres humanos. Se pueden encontrar comúnmente en casi todo el mundo y su tamaño varía desde unos pocos milímetros hasta 3 o 4 centímetros. La saliva tóxica de los insectos depredadores contiene una compleja mezcla de péptidos pequeños y grandes para diversos usos, como inmovilizar y predigerir a sus presas, así como defenderse de competidores y depredadores. Las toxinas de las chinches asesinas son pequeños péptidos con conectividad disulfuro que actúan sobre canales iónicos. Son relativamente homólogas a los bloqueadores de canales de calcio omega-conotoxinas de los caracoles cono marinos y pertenecen a la clase estructural de andamiaje de cisteína de cuatro bucles.[21][22]

Una de estas pequeñas proteínas, Ptu1, bloquea de forma reversible los canales de calcio de tipo N, pero al mismo tiempo es menos específica para los canales de calcio de tipo L o P/Q.[21]​ Ptu1 tiene 34 residuos de aminoácidos y está reticulada por 3 puentes disulfuro. Ptu1 contiene una región de lámina beta formada por 2 hebras beta antiparalelas y consta de un núcleo compacto unido por disulfuro del que emergen cuatro bucles, así como los extremos N y C.[22]​ A continuación se enumeran algunas toxinas de chinches asesinas:

  • Agriosphodrus dohrni toxina Ado1.
  • Toxina Iob1 de Isyndus obscurus.
  • Peirates turpis toxina Ptu1.

Referencias[editar]

  1. E. Zlotkin et al.: An excitatory and a depressant insect toxin from scorpion venom both affect sodium conductance and possess a common binding site. In: Archives of Biochemistry and Biophysics 240, Nr. 2, 1985, S. 877–887.
  2. M. E. De Lima et al.: Tityus serrulatus toxin VII bears pharmacological properties of both β-toxin and insect toxin from scorpion venoms. In: Biochemical and Biophysical Research Communications 139, Nr. 1, 1986, S. 296–302.
  3. H. Darbon et al.: Covalent structure of the insect toxin of the North African scorpion Androctonus australis Hector. In: International Journal of Peptide and Protein Research 20, Nr. 4, 1982, S. 320–330, doi 10.1111/j.1399-3011.1982.tb00897.x.
  4. a b c W. L. Meyer: Most toxic insect venom. (PDF) In: Book of Insect Records, Chapter 23, Gainesville Florida 1. Mai 1996. Abgerufen am 6. Juli 2015.
  5. J. O. Schmidt: Química, farmacología y ecología química de los venenos de hormiga. En: T. Piek (ed.): Venoms of the hymenoptera. Academic Press, Londres 1986, pp. 425-508.
  6. M. S. Blum: Chemical defenses in arthropods. Academic Press. New York 1981, p. 562.
  7. a b P. R. de Lima, M. R. Brochetto-Braga: Hymenoptera venom review focusing on Apis mellifera. En: J. Venom. Anim. Toxins incl. Trop. Dis' Vol. 9, No. 2 Botucatu 2003.
  8. John Tidwell (2001): «The intoxicating birds of New Guinea.».  (PDF) In: ZooGoer. Bd. 30, Nr. 2., 2001.
  9. Stephanie Greenman Stone, Pat Kilduff: «New Research Shows that Toxic Birds and Poison-dart Frogs Likely Acquire their Toxins from Beetles.». Archivado desde el original el 3 de diciembre de 2012. Consultado el 20 de agosto de 2023.  Newsroom der California Academy of Sciences, Beitrag vom 12. Oktober 2004.
  10. John P. Dumbacher, Avit Wako, Scott R. Derrickson, Allan Samuelson, Thomas F. Spande, John W. Daly: Melyrid beetles (Choresine): A putative source for the batrachotoxin alkaloids found in poison-dart frogs and toxic passerine birds. (PDF) In: PNAS 101, Nr. 45, 2004, S. 15857–15860, doi 10.1073/pnas.0407197101.
  11. Bethany Halford: Birds and beetles: A toxic trail. In: Chemical & Engineering News 82, Nr. 45, 2004, S. 17.
  12. Ariel Rodríguez, Dennis Poth, Stefan Schulz, Miguel Vences: Descubrimiento de alcaloides cutáneos en una rana eleuterodáctilo miniaturizada de Cuba. Biology Letters, Royal Society Publishing, publicación en línea 3 de noviembre de 2010 doi 10.1098/rsbl.2010.0844 10.1098/rsbl.2010.0844
  13. J. O. Schmidt: Biochemistry of insect venoms. In: Annu. Rev. Entomol. 27, 1982, S. 339–368.
  14. Alan H. Savitzky, Akira Mori, Deborah A. Hutchinson, Ralph A. Saporito, Gordon M. Burghardt, Harvey B. Lillywhite, Jerrold Meinwald: Sequestered defensive toxins in tetrapod vertebrates: principles, patterns, and prospects for future studies. In: Chemoecology. Band 22, Nr. 3, September 2012, S. 141–158, doi 10.1007/s00049-012-0112-z
  15. Stefan Bartram, Wilhelm Boland: Chemistry and ecology of toxic birds. In: ChemBioChem 2, Nr. 11, November 2001, S. 809–811, doi <809::AID-CBIC809>3.0.CO;2-C 10.1002/1439-7633(20011105)2:11<809::AID-CBIC809>3.0.CO;2-C.
  16. Karem Ghoneim: Cantharidin toxicosis to animal and human in the world: A review.Plantilla:Toter Link In: Standard Res. J. Toxicol. Environ. Health Sci 1, 2013, S. 001–022.
  17. Konrad Dettner: Gifte und Pharmaka aus Insekten – ihre Herkunft, Wirkung und ökologische Bedeutung. Archivado el 9 de julio de 2015 en Wayback Machine. (PDF) In: Entomol. heute. 19, 2007, S. 3–28.
  18. Martin D. Valentine, et al.: The value of immunotherapy with venom in children with allergy to insect stings. (PDF) In: New England Journal of Medicine 323, Nr. 23, 1990, S. 1601–1603.
  19. Iris Bellinghausen, Gudrun Metz, Alexander H. Enk, Steffen Christmann, Jürgen Knop, Joachim Saloga: Insect venom immunotherapy induces interleukin‐10 production and a Th2‐to‐Th1 shift, and changes surface marker expression in venom‐allergic subjects. In: European Journal of Immunology 27, Nr. 5, 1997, S. 1131–1139, doi 10.1002/eji.1830270513.
  20. Naofumi, et al.: Protein function: chaperonin turned insect toxin. In: Nature 411, Nr. 6833, 2001, S. 44–44, doi 10.1038/35075148.
  21. a b Nakajima T, Corzo G, Nagao T, Kusui Y, Adachi-Akahane S (2001). «Novel peptides from assassin bugs (Hemiptera: Reduviidae): isolation, chemical and biological characterization». FEBS Lett. 499 (3): 256-261. PMID 11423127. S2CID 45675280. doi:10.1016/S0014-5793(01)02558-3. 
  22. a b Darbon H, Mosbah A, Nakajima T, Bernard C, Corzo G (2001). «Solution structure of Ptu1, a toxin from the assassin bug Peirates turpis that blocks the voltage-sensitive calcium channel N-type». Biochemistry 40 (43): 12795-12800. PMID 11669615. doi:10.1021/bi015537j.