French
DeutschDekarboksylaza glicyny – Wikipedia, wolna encyklopedia
Kompleks enzymatyczny dekarboksylazy glicyny (GDC, EC 2.1.2.10) – kompleks enzymatyczny, który razem z hydroksymetylotransferazą seryny (SHMT, EC 2.1.2.1) odpowiedzialny jest za przekształcenie glicyny do seryny w mitochondriach roślinnych w procesie fotooddychania.
Dekarboksylaza glicyny składa się z czterech różnych komponentów enzymatycznych: dwóch podjednostek P (dimer o masie 98-106 kDa), 27 podjednostek H (monomer o masie 13,8-15,5 kDa), 9 podjednostek T (monomer o masie 41-45 kDa) i dwóch podjednostek L (monomer o masie 50-59 kDa)[1][2]. Białko H nie pełni funkcji katalitycznych. Jest zlokalizowane w centrum kompleksu i przenosi produkty pośrednie między pozostałymi trzema komponentami. Białko P rozpoczyna reakcję dekarboksylacji poprzez przyłączenie grupy α-aminowej glicyny do 5-fosforanu pirydoksalu. Następuje przeniesienie elektronów z atomu węgla α i odłączenie grupy karboksylowej. Pozostałe elementy cząsteczki glicyny: węgiel α i grupa α-aminowa przenoszone są poprzez podjednostkę H do centrum aktywnego białka T. Białko T katalizuje reakcję przyłączenia atomu węgla z grupy metyloaminowej na tetrahydrofolian. Jednocześnie odłączana jest cząsteczka NH3. Oderwane elektrony oraz para atomów wodoru w postaci kwasu dihydroliponowego przenoszone są na podjednostkę L i służą do redukcji FAD do FADH2. Siła redukcyjna z FADH2 jest następnie przenoszona na cząsteczkę NAD+. Ostatecznie uwalniana jest cząsteczka CO2, NH3 oraz powstaje cząsteczka NADH. Grupa metylowa przyłączana jest przy udziale SHMT do cząsteczki glicyny co prowadzi do powstania seryny[3]. SHMT jest tetramerem o masie 220 kDa składającym się z czterech identycznych podjednostek o masie 53 kDa[4].
Pewną aktywność dekarboksylazy glicyny wykazują prawdopodobnie wszystkie komórki roślinne. Największą aktywność enzym ten wykazuje w fotosyntetyzujących tkankach roślin typu C3. W mitochondriach grochu GDC stanowi 1/3 rozpuszczalnych białek mitochondrialnych[5]. W tkankach niefotosyntetyzujących i roślinach etiolowanych aktywność GDC jest znikoma.
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Rogers WJ., Jordan BR., Rawsthorne S., Tobin AK. Changes to the Stoichiometry of Glycine Decarboxylase Subunits during Wheat (Triticum aestivum L.) and Pea (Pisum sativum L.) Leaf Development.. „Plant physiology”. 3 (96), s. 952–956, lipiec 1991. PMID: 16668280.
- ↑ Srinivasan R., Oliver DJ. Light-dependent and tissue-specific expression of the H-protein of the glycine decarboxylase complex.. „Plant physiology”. 1 (109), s. 161–8, wrzesień 1995. PMID: 7480320.
- ↑ Oliver DJ., Raman R. Glycine decarboxylase: protein chemistry and molecular biology of the major protein in leaf mitochondria.. „Journal of bioenergetics and biomembranes”. 4 (27), s. 407–14, sierpień 1995. PMID: 8595976.
- ↑ Douce R., Bourguignon J., Macherel D., Neuburger M. The glycine decarboxylase system in higher plant mitochondria: structure, function and biogenesis.. „Biochemical Society transactions”. 1 (22), s. 184–8, luty 1994. PMID: 8206222.
- ↑ Oliver DJ., Neuburger M., Bourguignon J., Douce R. Interaction between the Component Enzymes of the Glycine Decarboxylase Multienzyme Complex.. „Plant physiology”. 2 (94), s. 833–839, październik 1990. PMID: 16667785.