SPTA1 — Вікіпедія

SPTA1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1OWA, 3LBX
Ідентифікатори
Символи	SPTA1, EL2, HPP, HS3, SPH3, SPTA, Spectrin, alpha 1, spectrin alpha, erythrocytic 1
Зовнішні ІД	OMIM: 182860 MGI: 98385 HomoloGene: 74460 GeneCards: SPTA1
Пов'язані генетичні захворювання
	hereditary spherocytosis type 3, hereditary pyropoikilocytosis
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • зв'язування з іоном металу; • actin filament binding; • structural constituent of cytoskeleton; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • actin binding; • protein heterodimerization activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane; • cell cortex; • actin cytoskeleton; • цитоскелет; • spectrin; • spectrin-associated cytoskeleton; • cytoplasmic side of plasma membrane; • мембрана; • аксон; • cortical cytoskeleton; • cuticular plate;
Біологічний процес	• actin filament organization; • MAPK cascade; • axon guidance; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • actin filament capping; • regulation of cell shape; • lymphocyte homeostasis; • porphyrin-containing compound biosynthetic process; • plasma membrane organization; • actin cytoskeleton organization; • кровотворення; • positive regulation of protein binding; • positive regulation of T cell proliferation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	6708
	20739
	ENSG00000163554
	ENSMUSG00000026532
	P02549
	P08032
	NM_003126
	NM_011465
	NP_003117
	NP_035595
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SPTA1 (англ. Spectrin alpha, erythrocytic 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 419 амінокислот, а молекулярна маса — 280 014^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MEQFPKETVV	ESSGPKVLET	AEEIQERRQE	VLTRYQSFKE	RVAERGQKLE
DSYHLQVFKR	DADDLGKWIM	EKVNILTDKS	YEDPTNIQGK	YQKHQSLEAE
VQTKSRLMSE	LEKTREERFT	MGHSAHEETK	AHIEELRHLW	DLLLELTLEK
GDQLLRALKF	QQYVQECADI	LEWIGDKEAI	ATSVELGEDW	ERTEVLHKKF
EDFQVELVAK	EGRVVEVNQY	ANECAEENHP	DLPLIQSKQN	EVNAAWERLR
GLALQRQKAL	SNAANLQRFK	RDVTEAIQWI	KEKEPVLTSE	DYGKDLVASE
GLFHSHKGLE	RNLAVMSDKV	KELCAKAEKL	TLSHPSDAPQ	IQEMKEDLVS
SWEHIRALAT	SRYEKLQATY	WYHRFSSDFD	ELSGWMNEKT	AAINADELPT
DVAGGEVLLD	RHQQHKHEID	SYDDRFQSAD	ETGQDLVNAN	HEASDEVREK
MEILDNNWTA	LLELWDERHR	QYEQCLDFHL	FYRDSEQVDS	WMSRQEAFLE
NEDLGNSLGS	AEALLQKHED	FEEAFTAQEE	KIITVDKTAT	KLIGDDHYDS
ENIKAIRDGL	LARRDALREK	AATRRRLLKE	SLLLQKLYED	SDDLKNWINK
KKKLADDEDY	KDIQNLKSRV	QKQQVFEKEL	AVNKTQLENI	QKTGQEMIEG
GHYASDNVTT	RLSEVASLWE	ELLEATKQKG	TQLHEANQQL	QFENNAEDLQ
RWLEDVEWQV	TSEDYGKGLA	EVQNRLRKHG	LLESAVAARQ	DQVDILTDLA
AYFEEIGHPD	SKDIRARQES	LVCRFEALKE	PLATRKKKLL	DLLHLQLICR
DTEDEEAWIQ	ETEPSATSTY	LGKDLIASKK	LLNRHRVILE	NIASHEPRIQ
EITERGNKMV	EEGHFAAEDV	ASRVKSLNQN	MESLRARAAR	RQNDLEANVQ
FQQYLADLHE	AETWIREKEP	IVDNTNYGAD	EEAAGALLKK	HEAFLLDLNS
FGDSMKALRN	QANACQQQQA	APVEGVAGEQ	RVMALYDFQA	RSPREVTMKK
GDVLTLLSSI	NKDWWKVEAA	DHQGIVPAVY	VRRLAHDEFP	MLPQRRREEP
GNITQRQEQI	ENQYRSLLDR	AEERRRRLLQ	RYNEFLLAYE	AGDMLEWIQE
KKAENTGVEL	DDVWELQKKF	DEFQKDLNTN	EPRLRDINKV	ADDLLFEGLL
TPEGAQIRQE	LNSRWGSLQR	LADEQRQLLG	SAHAVEVFHR	EADDTKEQIE
KKCQALSAAD	PGSDLFSVQA	LQRRHEGFER	DLVPLGDKVT	ILGETAERLS
ESHPDATEDL	QRQKMELNEA	WEDLQGRTKD	RKESLNEAQK	FYLFLSKARD
LQNWISSIGG	MVSSQELAED	LTGIEILLER	HQEHRADMEA	EAPTFQALED
FSAELIDSGH	HASPEIEKKL	QAVKLERDDL	EKAWEKRKKI	LDQCLELQMF
QGNCDQVESW	MVARENSLRS	DDKSSLDSLE	ALMKKRDDLD	KAITAQEGKI
TDLEHFAESL	IADEHYAKEE	IATRLQRVLD	RWKALKAQLI	DERTKLGDYA
NLKQFYRDLE	ELEEWISEML	PTACDESYKD	ATNIQRKYLK	HQTFAHEVDG
RSEQVHGVIN	LGNSLIECSA	CDGNEEAMKE	QLEQLKEHWD	HLLERTNDKG
KKLNEASRQQ	RFNTSIRDFE	FWLSEAETLL	AMKDQARDLA	SAGNLLKKHQ
LLEREMLARE	DALKDLNTLA	EDLLSSGTFN	VDQIVKKKDN	VNKRFLNVQE
LAAAHHEKLK	EAYALFQFFQ	DLDDEESWIE	EKLIRVSSQD	YGRDLQGVQN
LLKKHKRLEG	ELVAHEPAIQ	NVLDMAEKLK	DKAAVGQEEI	QLRLAQFVEH
WEKLKELAKA	RGLKLEESLE	YLQFMQNAEE	EEAWINEKNA	LAVRGDCGDT
LAATQSLLMK	HEALENDFAV	HETRVQNVCA	QGEDILNKVL	QEESQNKEIS
SKIEALNEKT	PSLAKAIAAW	KLQLEDDYAF	QEFNWKADVV	EAWIADKETS
LKTNGNGADL	GDFLTLLAKQ	DTLDASLQSF	QQERLPEITD	LKDKLISAQH
NQSKAIEERY	AALLKRWEQL	LEASAVHRQK	LLEKQLPLQK	AEDLFVEFAH
KASALNNWCE	KMEENLSEPV	HCVSLNEIRQ	LQKDHEDFLA	SLARAQADFK
CLLELDQQIK	ALGVPSSPYT	WLTVEVLERT	WKHLSDIIEE	REQELQKEEA
RQVKNFEMCQ	EFEQNASTFL	QWILETRAYF	LDGSLLKETG	TLESQLEANK
RKQKEIQAMK	RQLTKIVDLG	DNLEDALILD	IKYSTIGLAQ	QWDQLYQLGL
RMQHNLEQQI	QAKDIKGVSE	ETLKEFSTIY	KHFDENLTGR	LTHKEFRSCL
RGLNYYLPMV	EEDEHEPKFE	KFLDAVDPGR	KGYVSLEDYT	AFLIDKESEN
IKSSDEIENA	FQALAEGKSY	ITKEDMKQAL	TPEQVSFCAT	HMQQYMDPRG
RSHLSGYDYV	GFTNSYFGN

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як пдтримання форми клітини, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література[ред. | ред. код]

Linnenbach A.J., Speicher D.W., Marchesi V.T., Forget B.G. (1986). Cloning of a portion of the chromosomal gene for human erythrocyte alpha-spectrin by using a synthetic gene fragment. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83: 2397—2401. PMID 3458204 DOI:10.1073/pnas.83.8.2397
Speicher D.W., Marchesi V.T. (1984). Erythrocyte spectrin is comprised of many homologous triple helical segments. Nature. 311: 177—180. PMID 6472478 DOI:10.1038/311177a0
Voss M., Lettau M., Janssen O. (2009). Identification of SH3 domain interaction partners of human FasL (CD178) by phage display screening. BMC Immunol. 10: 53—53. PMID 19807924 DOI:10.1186/1471-2172-10-53
Park S., Caffrey M.S., Johnson M.E., Fung L.W.-M. (2003). Solution structural studies on human erythrocyte alpha-spectrin tetramerization site. J. Biol. Chem. 278: 21837—21844. PMID 12672815 DOI:10.1074/jbc.M300617200
Maillet P., Alloisio N., Morle L., Delaunay J. (1996). Spectrin mutations in hereditary elliptocytosis and hereditary spherocytosis. Hum. Mutat. 8: 97—107. PMID 8844207 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:2<97::AID-HUMU1>3.3.CO;2-W
Speicher D.W., Davis G., Marchesi V.T. (1983). Structure of human erythrocyte spectrin. II. The sequence of the alpha-I domain. J. Biol. Chem. 258: 14938—14947. PMID 6654896